W reakcjach katalizowanych przez transaminazy pirogronian powstaje z alaniny, szczawiooctanu - z asparaginianu i a-ketoglutaranu - z glutaminianu. Ze względu na odwracalność tych reakcji cykl może służyć jako źródło szkieletów węglowych w syntezie wymiennych aminokwasów. Na przykład [c.178]
Transaminaza alaninowa (zwana także pirogronianem glutaminianu - transaminaza, GPT) i transaminaza asparaginianowa (zwana również glutaminianem-szczawiooctanem - transaminazą, GOT) odgrywają ważną rolę w diagnostyce chorób serca i wątroby. Zakrzepica któregokolwiek z gałęzi tętnicy wieńcowej powoduje miejscowe niedotlenienie i ostatecznie śmierć jednego z obszarów mięśnia sercowego, tak zwany zawał mięśnia sercowego. W tej chorobie transaminaza alaninowa i transaminaza aspar tat wraz z innymi enzymami opuszczają uszkodzone komórki mięśnia sercowego i dostają się do krwiobiegu. Określenie stężeń tych dwóch transaminaz w surowicy i innego enzymu mięśnia sercowego, kinazy kreatynowej, może dostarczyć cennych informacji na temat ciężkości i stopnia uszkodzenia mięśnia sercowego. Crea-tinkinase jest pierwszym enzymem mięśnia sercowego, który pojawia się we krwi po ataku choroby niedokrwiennej. Szybko też znika z krwi. Po drugie, istnieje GOT, a następnie GPT. Z uszkodzonych komórek mięśnia sercowego lub z komórek cierpiących na brak tlenu, wychodzi na zewnątrz, a dehydrogenaza mleczanowa również dostaje się do krwiobiegu. [c.575]
GLUTAMAT - OXALOACETAT-TRANSAMINASE Dobrą ilustracją zastosowania analitycznej metody kinetyki stacjonarnej jest praca Hensona i Clelanda [1] na temat badania glutaminianu - transaminazy szczawiooctanowej. Mechanizm kinetyczny tej reakcji odnosi się do typu mechanizmu z zastąpieniem enzymu. Wykresy podwójnych odwrotności, wykreślone dla każdego podłoża przy różnych stężeniach innego substratu, mają postać równoległych linii. Podczas badania tej łatwo odwracalnej reakcji zarówno w kierunku do przodu, jak i do tyłu, wyniki są takie same. Zbadano również hamowanie procesu przez produkty reakcji, aby ustalić kinetyczne znaczenie obu możliwych kompleksów binarnych. Okazało się, że oba ketokwasy ściśle ze sobą konkurują i zazwyczaj nie konkurują z aminokwasami i odwrotnie. Wykazano również, że przy wysokim stężeniu α-glutaranu enzym tworzy kompleks ślepej uliczki z tym substratem. [c.147]
L-alanina powstaje z pirogronianu przez transaminację glutaminianem, a L-asparaginian - przez szczawiooctan w ten sam sposób (ryc. 29.3). Przeniesienie a-aminowej grupy glutaminianu do amfibolowych metabolitów ilustruje udział transaminaz w procesach włączania jonu amonowego do grup a-aminowych aminokwasów. [c.301]
Katabolizm glutaminy i glutaminianu przebiega podobnie jak katabolizm asparaginy i asparaginianu, ale z utworzeniem a-ketoglutaranu - metylenowego homologu szczawiooctanu (ryc. 2L2, dolna część). Podczas gdy glutaminian i asparaginian są substratami tej samej transaminazy, deamidacja asparaginy i glutaminy jest przeprowadzana przez różne enzymy. Enzymy o podwójnej specyficzności (glutaminaza i asparaginaza) występują w niektórych bakteriach. [c.319]
Zobacz strony, na których wymieniono termin glutaminian - transaminaza szczawiooctanowa: [c.401] [c.141] [c.89] [str.538] Patrz rozdziały w:
Aminotransferaza asparaginianowa w surowicy
Krótki opis
Szczegółowy opis
AST jest szeroko rozpowszechniony w tkankach ludzkich (serce, wątroba, mięśnie szkieletowe, nerki, trzustka, płuca itp.).
Izozymy AST:
- mitochondrialny;
- cytoplazmatyczny.
Normalnie, surowica zawiera tylko cyto-plazmatyczny (cytozolowy) izoenzym AST.
W wielu chorobach obserwuje się wzrost aktywności AST we krwi, zwłaszcza w przypadku uszkodzenia narządów i tkanek bogatych w ten enzym. Najbardziej dramatyczne zmiany w aktywności AST występują, gdy wpływa na mięsień sercowy.
Zwiększona aktywność AST w surowicy:
- dystrofia mięśniowa;
- zawał mięśnia sercowego;
- ciężka dławica piersiowa, tachyarytmia;
- ostra reumatyczna choroba serca;
- kardiochirurgia;
- zakrzepica tętnicy płucnej;
- toksyczne uszkodzenie wątroby;
- mononukleoza zakaźna;
- zapalenie dróg żółciowych;
- wyrównana marskość wątroby;
- ostre zatrucie alkoholem;
- zespół hemolityczny;
- ostre zapalenie trzustki;
- inwazje ameb.
W praktyce klinicznej jednoczesne oznaczanie aktywności AST i ALT we krwi wykorzystuje się do uzyskania większej ilości informacji o lokalizacji i głębokości zmiany chorobowej, aktywności procesu patologicznego i przewidywania wyniku choroby.
Aminotransferaza asparaginianowa
Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAt; również transaminaza glutaminianowo-szczawiooctanowa) jest endogennym enzymem z grupy transferaz, podgrup aminotransferaz (transaminaz).
Treść
Aminotransferaza asparaginianowa stała się pierwszym białkiem, którego sekwencja aminokwasów (tj. Struktura pierwotna) została ustanowiona przez sowieckich / rosyjskich naukowców [2]. Wykonały to dwa laboratoria: Instytut Biologii Molekularnej Akademii Nauk ZSRR pod kierownictwem A. E. Braunsteina i Instytutu Chemii Bioorganicznej im. M. Shemyakina z ZSRR Akademii Nauk [3] pod kierunkiem Yu A. Owczinnikowa, którego wyniki opublikowano w 1972 r. [4]. Badali aminotransferazę asparaginianową z cytozolu serca świni, który składa się z dwóch identycznych podjednostek o 412 resztach aminokwasowych w każdej. Aby odkryć strukturę tego białka, zespół naukowców otrzymał Nagrodę Komsomola Lenina w dziedzinie nauki i techniki w 1975 roku. [5]
Enzym katalizuje konwersję szczawiooctanu do asparaginianu, przenosząc NH3 na pierwszej cząsteczce. Drugim produktem reakcji jest α-ketoglutaran. Reakcja odgrywa ważną rolę w uwalnianiu NH3 z aminokwasów, które są następnie przetwarzane w cyklu mocznikowym, ponieważ asparaginian uzyskany w trakcie reakcji jest potrzebny do utworzenia bursztynianu argininy (druga reakcja cyklu). Ponadto reakcja odwrotna umożliwia przekształcenie asparaginianu w szczawiooctan. Tak więc metabolizm asparaginianu (jak również innych aminokwasów, które stają się szczawiooctanem w procesie ich katabolizmu) dostarcza organizmowi substancji niezbędnej do procesu glukoneogenezy.
U ludzi istnieją dwa geny kodujące różne izoenzymy AST:
- GOT1 - enzym aktywny w cytozolu komórek
- GOT2 - enzym aktywny w mitochondriach
Aminotransferaza asparaginianowa - analiza i co to znaczy?
Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAt lub transaminaza glutaminianowo-szczawiooctanowa) jest enzymem obecnym w komórkach różnych tkanek organizmu, ale przede wszystkim w wątrobie, sercu, mięśniach szkieletowych i nerkach. Gdy tkanki tych narządów są niszczone, enzym ten jest uwalniany i jego poziom we krwi wzrasta. Dlatego podwyższony poziom aminotransferazy asparaginianowej może przede wszystkim wskazywać na choroby i urazy związane z tymi narządami.
Wartość normalna
Normalny poziom ATP może się różnić w zależności od laboratorium, w którym przeprowadzana jest analiza. Dlatego lepiej jest spojrzeć na normy wskazane w wynikach analizy.
Dlaczego przepisano test aminotransferazy asparaginianowej?
Chociaż podwyższony poziom aminotransferazy asparaginianowej (AST) może mówić o uszkodzeniu nie tylko wątroby, ale zwykle badanie krwi jest stosowane specjalnie do wykrywania uszkodzenia wątroby. Jest często przepisywany razem z testem na inny enzym wątrobowy zwany aminotransferazą alaninową (ALT) lub jako część panelu wątrobowego lub obszernego panelu metabolicznego (CMP) do badań przesiewowych i / lub diagnozowania chorób wątroby.
Często mierzy się również AST w celu monitorowania leczenia osób z chorobami wątroby i można go podawać samodzielnie lub z innymi testami w tym celu.
Czasami wskaźnik aminotransferazy asparaginianowej może być stosowany do monitorowania osób przyjmujących leki potencjalnie toksyczne dla wątroby. Jeśli poziom AST wzrasta, dana osoba może zostać przeniesiona na inny lek.
Jakie inne testy pomagają dokładniej określić przyczynę?
AST i ALT są uważane za dwa z najważniejszych testów do wykrywania uszkodzenia wątroby, chociaż ALT jest bardziej specyficzna dla wątroby niż AST i jest przepisywana częściej. Czasami wartość aminotransferazy asparaginianowej jest porównywana bezpośrednio z wartością aminotransferazy alaninowej i ich stosunek jest obliczany - AST / ALT. Wskaźnik ten można wykorzystać do określenia różnych przyczyn uszkodzenia wątroby oraz do odróżnienia uszkodzenia wątroby od uszkodzenia serca lub mięśni. W stanie normalnym liczba ta jest większa niż jeden (AST jest zwykle nieco wyższa niż ALT).
Również poziomy AST są często porównywane z innymi testami, takimi jak fosfataza alkaliczna (ALP), białko całkowite i bilirubina, w celu określenia, która forma choroby wątroby jest obecna.
Jakie sytuacje są zalecane dla aminotransferazy asparaginianowej?
Test aminotransferazy asparaginianowej można przepisać jako część kompleksowego panelu metabolicznego podczas rutynowego badania lekarskiego.
Ponadto poziom AST można określić wraz z kilkoma innymi substancjami we krwi, gdy osoba ma oznaki i objawy choroby wątroby, na przykład:
- słabość, zmęczenie;
- utrata apetytu;
- nudności, wymioty;
- rozdęcie brzucha i / lub ból;
- żółtaczka;
- ciemny mocz, lekkie stolce;
- swędzenie;
- obrzęk nóg i kostek;
- łatwe siniaki.
AST jest przepisywany osobno lub w połączeniu z innymi testami dla osób ze zwiększonym ryzykiem choroby wątroby, ponieważ w wielu przypadkach z umiarkowanym uszkodzeniem tego narządu nie będzie żadnych objawów. Obejmuje to osoby, które:
- może być zakażony wirusami zapalenia wątroby;
- pij mocno;
- mieć chorobę wątroby w rodzinie;
- przyjmowanie leków, które mogą uszkodzić wątrobę;
- nadwaga i / lub cukrzyca.
Gdy aminotransferaza asparaginianowa jest stosowana do monitorowania leczenia osób z chorobami wątroby, można ją regularnie określać w celu określenia skuteczności terapii.
Aminotransferaza asparaginianowa wzrosła - co to oznacza?
Mała ilość AST jest zwykle zawsze obecna we krwi. Wzrost poziomu tego enzymu jest oznaką zniszczenia komórek, w których aminotransferaza asparaginianowa jest w wysokim stężeniu. To znaczy może to nastąpić z uszkodzeniem wątroby, serca, mięśni szkieletowych i nerek.
Poziom aminotransferazy asparaginianowej wzrasta 6-10 godzin po zniszczeniu komórek tych narządów i może pozostać wysoki przez kilka miesięcy, w zależności od przyczyny.
Główne choroby i stany powodujące wzrost
- ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby (niezależnie od etiologii);
- marskość wątroby (bliznowacenie wątroby z powodu długotrwałego zapalenia wątroby)
- uszkodzenie wątroby spowodowane nadużywaniem alkoholu alkoholowa stłuszczenie wątroby
- hemochromatoza (choroba genetyczna, która powoduje długotrwałe uszkodzenie wątroby z powodu gromadzenia się w niej żelaza)
- zmniejszenie przepływu krwi do wątroby (z powodu wstrząsu lub niewydolności serca)
- martwica mięśnia sercowego (zawał mięśnia sercowego, jego uszkodzenie, na przykład po operacji kardiochirurgicznej);
- uszkodzenie mięśni szkieletowych (uraz, dystrofia mięśniowa, rabdomioliza z powodu zatrucia i przyjmowanie pewnych leków, zwłaszcza statyn obniżających poziom cholesterolu);
- niewydolność serca;
- zapalenie trzustki.
Leki powodujące wzrost
- Celowe lub niezamierzone przedawkowanie paracetamolu.
- Niektóre środki przeciwbólowe, takie jak diklofenak (Voltaren) i naproksen (Naprosin, Anaprox, Aleve, Narelen).
- Leki zawierające cholesterol, statyny, na przykład atorwastatyna (Lipitor) i symwastatyna (Zokor, itp.).
- Niektóre antybiotyki, na przykład sulfonamidy i nitrofurantoina (Furadonin, APO-NITROFURANTOIN).
- Niektóre leki na gruźlicę, na przykład izoniazyd (Tubazid, Laniazid, Nydrazid).
- Niektóre środki przeciwgrzybicze, na przykład flukonazol (Diflucan) i itrakonazol (Sporanox).
- Niektóre leki psychiatryczne, takie jak trójpierścieniowe leki przeciwdepresyjne.
- Niektóre leki przeciwpadaczkowe, na przykład fenytoina (Difenin, Dilantin), karbamazepina (Tegretol, Septol, Finlepsin) i kwas walproinowy (Depakine, Depakot, Enkorat).
Mniej powszechne przyczyny nieprawidłowych poziomów aminotransferaz
Istnieje wiele innych przyczyn nieprawidłowo podwyższonych poziomów enzymów wątrobowych we krwi oprócz wymienionych powyżej. Niektóre z tych warunków obejmują:
- trujące grzyby;
- Choroba Wilsona z powodu nadmiernej akumulacji miedzi w wątrobie;
- rak przerzutowy (przerzuty nowotworowe rozprzestrzeniają się z innego narządu do wątroby);
- niedotlenienie (brak tlenu);
- rak wątroby (rak wątrobowokomórkowy);
- mononukleoza zakaźna;
- autoimmunologiczne zapalenie wątroby (własny układ odpornościowy organizmu atakuje komórki wątroby);
- ciąża;
- nieswoiste zapalenie jelit, takie jak choroba Crohna lub wrzodziejące zapalenie jelita grubego;
- choroba kamicy żółciowej;
- otyłość, która może powodować naciek tłuszczu w komórkach wątroby powodując stan zapalny (otyłość wątroby lub stłuszczeniowe zapalenie wątroby);
- niedobór alfa-1-antytrypsyny.
Jak można założyć, że poziom jest rozsądny?
Poziom aminotransferazy asparaginianowej w przypadku poważnych problemów zdrowotnych często znacznie wzrasta. Niewielki wzrost jest uważany za 2-3 razy wyższy niż maksymalny, ale z poważnych powodów liczby te są znacznie wyższe. Na przykład, w miąższowych chorobach wątroby charakteryzujących się zniszczeniem hepatocytów, wartości AST są zwykle nie mniejsze niż 10-krotność maksymalnej dopuszczalnej wartości. Poziomy mogą nawet osiągać wartości 100-krotnego górnego limitu kontroli, chociaż najczęściej od 20 do 50.
Porównanie poziomu AST z innym enzymem, aminotransferazą alaninową (ALT), może pomóc zasugerować przyczynę. Stosunek pierwszego do drugiego nazywa się współczynnikiem De Ritis, tj. AST / ALT.
Jeśli stosunek jest mniejszy niż jeden (AST ALT), sugeruje:
- toksyczne uszkodzenie wątroby:
- alkoholowa choroba wątroby;
- nadużywanie narkotyków;
- marskość wątroby (niezależnie od przyczyny)
- Inne przyczyny niezwiązane z wątrobą:
- hemoliza (zniszczenie czerwonych krwinek);
- choroby mięśni;
- choroba tarczycy.
U pacjentów z pierwotnym lub przerzutowym rakiem wątroby (rakiem), AspAT i AlAT są zwiększone 5–10 razy, podczas gdy AST jest zwykle wyższe niż ALT, ale poziomy są często prawidłowe we wczesnych stadiach złośliwości wątroby. Podwyższony poziom ALT utrzymuje się dłużej niż AST.
Niska aminotransferaza asparaginianowa
Niski poziom AST jest zwykle stwierdzany w badaniach krwi dorosłych i jest normalny w większości przypadków. Pokazują, że wątroba, serce, trzustka i nerki działają prawidłowo i uwalniają niewielką ilość enzymów do krwi. Kiedy poziom zaczyna rosnąć, lekarze zaczynają martwić się o zdrowie pacjenta.
Aminotransferaza
Aminotransferazy (transaminazy) to enzymy, które katalizują międzycząsteczkowe przeniesienie grupy aminowej z odpowiednich aminokwasów do kwasu a-keto (2-okso), tworząc nowe keto i aminokwasy bez tworzenia wolnego amoniaku. Witamina B jest stosowana jako koenzym.6 (pirydoksyna). Enzymy te odgrywają główną rolę w metabolizmie białek, przeprowadzając oksydacyjną deaminację aminokwasów pośrednio przez kwas glutaminowy. Powstały kwas glutaminowy jest deaminowany przez dehydrogenazę glutaminianową z uwolnieniem wolnego amoniaku i kwasu 2-oksoglutarowego.
W organizmie człowieka najważniejsze są dwie aminotransferazy: aminotransferaza asparaginianowa (AST lub AsAT) / aminotransferaza 4-oksoglutaranowa (CF-2.6.1.1.) Oraz aminotransferaza alaninowa (ALT lub Al-AT), (L-alanina-3) KF 2.6.1.2.). W praktyce klinicznej często określa się aktywność tych dwóch enzymów. Istnieje również inna nazwa tych enzymów: dla AST, aminotransferazy szczawiooctanowej glutaminianu (GOAT), dla ALT, aminotransferazy pirogronianowej glutaminianu (GPAT). Poniżej znajdują się reakcje katalizowane przez te enzymy:
2-oksoglutaran + asparaginian ↔ glutaminian + szczawiooctan
2-oksoglutaran + alanina ↔ glutaminian + pirogronian
Najwyższą aktywność AST stwierdzono w mięśniu sercowym, a następnie w kolejności malejącej w wątrobie, mięśniach szkieletowych, mózgu, nerkach. Aktywność enzymu w mięśniu sercowym jest 10 000 razy większa niż w surowicy. Enzym jest dimerem, ma izoenzymy: dodatnio naładowany mitochondrialny o MM = 93 kD i ujemnie naładowany cytozol o MM = 92 kD. Aktywność ALT jest maksymalna w wątrobie, między innymi zmniejsza się w kolejności: trzustka, serce, mięśnie szkieletowe, śledziona, płuca. Enzym ma również izoenzymy cytozolowe i mitochondrialne, jednak ten ostatni jest zawarty w minimalnej ilości i jest niestabilny. Selektywna lokalizacja tkanek umożliwia rozważenie enzymów markerowych transaminaz: AST dla mięśnia sercowego, ALT dla wątroby. Stosunek aktywności aminotransferaz pozwala nam ocenić głębokość uszkodzenia komórek: ALT zlokalizowana jest głównie w cytoplazmie, AST - w cytoplazmie i mitochondriach.
Istniejące metody określania aktywności transaminaz w surowicy można podzielić na dwie główne grupy: kolorymetryczną i spektrofotometryczną:
1. Podstawą metod spektrofotometrycznych jest zastosowanie testu optycznego Warburga (patrz wyżej). Metody te są najbardziej specyficzne i dokładne do badania aktywności transaminaz w surowicy, opierają się na różnicy w absorpcji utlenionych i zredukowanych form NAD przy 340 nm i wymagają ustawienia reakcji wskaźnikowych, w których biorą udział produkty głównej reakcji:
Szczawiooctan + NADH ↔ Malat + NAD
Pirogronian + NADH ↔ Mleczan + NAD
Aktywność enzymów w tym przypadku będzie wyrażona w nmol NADH / s × l.
transaminaza glutaminianu szczawiooctanu
1 transaminaza glutaminianowo-szczawiooctanowa
Zobacz także w innych słownikach:
Aminotransferaza asparaginianowa - (AST, AsAt; również transaminaza glutaminianowo-szczawiooctanowa) jest endogennym enzymem z grupy transferaz, podgrupy aminotransferaz (transaminaz), szeroko stosowanych w praktyce medycznej do diagnostyki laboratoryjnej uszkodzenia mięśnia sercowego (...
Asparagin - Asparagin... Wikipedia
Aminotransferaza asparaginianowa (AST)
Aminotransferaza asparaginianowa (AST) jest enzymem występującym we wszystkich komórkach organizmu, ale głównie w komórkach serca i wątroby, aw mniejszym stopniu w nerkach i mięśniach. Zwykle aktywność AST we krwi jest bardzo niska. Gdy wątroba lub tkanka mięśniowa są uszkodzone, uwalniane są do krwi. Zatem AST jest wskaźnikiem uszkodzenia wątroby.
Rosyjskie synonimy
Transaminaza surowicy glutaminowo-szczawiooctowej, transaminaza glutaminian-szczawiooctan w surowicy (SGOT), transaminaza asparaginianowa, stosunek AST / ALT.
Synonimy angielskie
Metoda badawcza
Test kinetyczny UV.
Jednostki miary
U / l (jednostka na litr).
Jaki biomateriał można wykorzystać do badań?
Krew żylna.
Jak przygotować się do badania?
- Nie jeść przez 12 godzin przed badaniem.
- Wyeliminuj stres fizyczny i emocjonalny przez 30 minut przed badaniem.
- Nie palić przez 30 minut przed oddaniem krwi.
Ogólne informacje o badaniu
Aminotransferaza asparaginianowa (AST) jest enzymem występującym we wszystkich komórkach organizmu, ale głównie w sercu i wątrobie, aw mniejszym stopniu w nerkach i mięśniach. U zdrowych pacjentów aktywność AST we krwi jest niska, a częstość AST ma niskie wartości. W przypadku uwolnienia uszkodzenia wątroby lub mięśni AST wzrasta zawartość AST we krwi. Pod tym względem aktywność tego enzymu jest wskaźnikiem uszkodzenia wątroby. Analiza AST jest częścią tak zwanych próbek wątroby - badań, które diagnozują nieprawidłowości w wątrobie.
Wątroba jest istotnym organem, który znajduje się w górnej prawej części jamy brzusznej. Bierze udział w realizacji wielu ważnych funkcji organizmu - pomaga w przetwarzaniu składników odżywczych, produkcji żółci, syntezie wielu ważnych białek, takich jak czynniki układu krzepnięcia krwi, a także rozkłada potencjalnie toksyczne związki na bezpieczne substancje.
Szereg chorób prowadzi do uszkodzenia komórek wątroby, co przyczynia się do zwiększenia aktywności AST.
Najczęściej zalecana jest analiza AST w celu sprawdzenia, czy wątroba nie jest uszkodzona z powodu zapalenia wątroby, przyjmowania toksycznych leków, marskości wątroby. Jednak AST nie zawsze odzwierciedla tylko uszkodzenie wątroby, aktywność tego enzymu może również zwiększać się w chorobach innych narządów, w szczególności w zawale mięśnia sercowego.
Do czego służą badania?
- Aby wykryć uszkodzenie wątroby. Z reguły test AST jest podawany razem z testem aminotransferazy alaninowej (ALT) lub jako część ogólnego testu czynności wątroby. AST i ALT są uważane za dwa najważniejsze wskaźniki uszkodzenia wątroby, chociaż ALT jest bardziej specyficzna niż AST. W niektórych przypadkach AST jest bezpośrednio porównywany z ALT, a ich stosunek jest obliczany (AST / ALT). Może być użyty do określenia przyczyn uszkodzenia wątroby.
- AST krwi jest często porównywany z innymi testami, takimi jak fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna), białko całkowite i bilirubina, w celu określenia specyficznej postaci choroby wątroby.
- Aby monitorować skuteczność leczenia chorób wątroby.
- Monitorować zdrowie pacjentów przyjmujących leki potencjalnie toksyczne dla wątroby. Jeśli aktywność AST wzrasta, pacjent może zostać przeniesiony na inne leki.
Kiedy planowane jest badanie?
- Z objawami zaburzenia czynności wątroby:
- słabość, zmęczenie,
- utrata apetytu
- nudności, wymioty,
- ból brzucha i wzdęcia,
- zażółcenie skóry i białek oczu,
- ciemny mocz, lekki stolec,
- swędzenie.
- W obecności czynników zwiększających ryzyko chorób wątroby:
- poprzednie zapalenie wątroby lub niedawny kontakt z zakażeniem wirusem zapalenia wątroby,
- nadmierne picie,
- genetyczna podatność na choroby wątroby,
- przyjmowanie leków, które mogą uszkodzić wątrobę,
- nadwaga lub cukrzyca.
- Regularnie przez cały proces leczenia, aby określić jego skuteczność.
Co oznaczają wyniki?
Wartości referencyjne (norma AST dla mężczyzn, kobiet i dzieci):
Aminotransferaza asparaginianowa (AST)
Aminotransferaza asparaginianowa (AST) jest enzymem występującym we wszystkich komórkach organizmu, ale głównie w komórkach serca i wątroby, aw mniejszym stopniu w nerkach i mięśniach. Zwykle aktywność AST we krwi jest bardzo niska. Gdy wątroba lub tkanka mięśniowa są uszkodzone, uwalniane są do krwi. Zatem AST jest wskaźnikiem uszkodzenia wątroby.
Rosyjskie synonimy
Transaminaza surowicy glutaminowo-szczawiooctowej, transaminaza glutaminian-szczawiooctan w surowicy (SGOT), transaminaza asparaginianowa, stosunek AST / ALT.
Synonimy angielskie
Metoda badawcza
Test kinetyczny UV.
Jednostki miary
U / l (jednostka na litr).
Jaki biomateriał można wykorzystać do badań?
Krew żylna.
Jak przygotować się do badania?
- Nie jeść przez 12 godzin przed badaniem.
- Wyeliminuj stres fizyczny i emocjonalny przez 30 minut przed badaniem.
- Nie palić przez 30 minut przed oddaniem krwi.
Ogólne informacje o badaniu
Aminotransferaza asparaginianowa (AST) jest enzymem występującym we wszystkich komórkach organizmu, ale głównie w sercu i wątrobie, aw mniejszym stopniu w nerkach i mięśniach. U zdrowych pacjentów aktywność AST we krwi jest niska, a częstość AST ma niskie wartości. W przypadku uwolnienia uszkodzenia wątroby lub mięśni AST wzrasta zawartość AST we krwi. Pod tym względem aktywność tego enzymu jest wskaźnikiem uszkodzenia wątroby. Analiza AST jest częścią tak zwanych próbek wątroby - badań, które diagnozują nieprawidłowości w wątrobie.
Wątroba jest istotnym organem, który znajduje się w górnej prawej części jamy brzusznej. Bierze udział w realizacji wielu ważnych funkcji organizmu - pomaga w przetwarzaniu składników odżywczych, produkcji żółci, syntezie wielu ważnych białek, takich jak czynniki układu krzepnięcia krwi, a także rozkłada potencjalnie toksyczne związki na bezpieczne substancje.
Szereg chorób prowadzi do uszkodzenia komórek wątroby, co przyczynia się do zwiększenia aktywności AST.
Najczęściej zalecana jest analiza AST w celu sprawdzenia, czy wątroba nie jest uszkodzona z powodu zapalenia wątroby, przyjmowania toksycznych leków, marskości wątroby. Jednak AST nie zawsze odzwierciedla tylko uszkodzenie wątroby, aktywność tego enzymu może również zwiększać się w chorobach innych narządów, w szczególności w zawale mięśnia sercowego.
Do czego służą badania?
- Aby wykryć uszkodzenie wątroby. Z reguły test AST jest podawany razem z testem aminotransferazy alaninowej (ALT) lub jako część ogólnego testu czynności wątroby. AST i ALT są uważane za dwa najważniejsze wskaźniki uszkodzenia wątroby, chociaż ALT jest bardziej specyficzna niż AST. W niektórych przypadkach AST jest bezpośrednio porównywany z ALT, a ich stosunek jest obliczany (AST / ALT). Może być użyty do określenia przyczyn uszkodzenia wątroby.
- AST krwi jest często porównywany z innymi testami, takimi jak fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna), białko całkowite i bilirubina, w celu określenia specyficznej postaci choroby wątroby.
- Aby monitorować skuteczność leczenia chorób wątroby.
- Monitorować zdrowie pacjentów przyjmujących leki potencjalnie toksyczne dla wątroby. Jeśli aktywność AST wzrasta, pacjent może zostać przeniesiony na inne leki.
Kiedy planowane jest badanie?
- Z objawami zaburzenia czynności wątroby:
- słabość, zmęczenie,
- utrata apetytu
- nudności, wymioty,
- ból brzucha i wzdęcia,
- zażółcenie skóry i białek oczu,
- ciemny mocz, lekki stolec,
- swędzenie.
- W obecności czynników zwiększających ryzyko chorób wątroby:
- poprzednie zapalenie wątroby lub niedawny kontakt z zakażeniem wirusem zapalenia wątroby,
- nadmierne picie,
- genetyczna podatność na choroby wątroby,
- przyjmowanie leków, które mogą uszkodzić wątrobę,
- nadwaga lub cukrzyca.
- Regularnie przez cały proces leczenia, aby określić jego skuteczność.
Co oznaczają wyniki?
Wartości referencyjne (norma AST dla mężczyzn, kobiet i dzieci):
Co oznacza zwiększenie aktywności aminotransferazy asparaginianowej (AST)?
Aminotransferaza asparaginianowa jest niezbędnym enzymem do prawidłowej wymiany aminokwasów. Zwiększona aktywność AST jest konsekwencją zmian patologicznych w organizmie. Jeśli aminotransferaza asparaginianowa jest podwyższona, oznacza to początek zmian patologicznych, dlatego wykrycie w odpowiednim czasie pomoże z większym prawdopodobieństwem uniknąć konsekwencji chorób.
Co to jest AST
Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AsAT, AST) jest enzymem występującym w każdej komórce organizmu, bierze udział w wymianie ważnych aminokwasów. Największa liczba występuje w sercu, wątrobie, mięśniach i nerkach. Enzym AST należy do klasy transaminaz. Synteza aminotransferazy asparaginianowej zachodzi wewnątrzkomórkowo, tylko niewielka część wchodzi do krwi.
Wskaźnik w badaniu krwi służy do diagnozowania serca i wątroby. Ponieważ u zdrowej osoby AST występuje w większym stopniu w tkankach i wchodzi do krwi tylko wtedy, gdy zaburzona jest integralność komórek, zwiększony wskaźnik w analizie natychmiast wskaże, w których organach zachodzą zmiany.
Krew pobierana jest z żyły w specjalistycznym laboratorium biochemicznym. Analizę należy wykonać na czczo, aby uzyskać wiarygodny wynik, głównie rano. Przed badaniem dozwolone było tylko użycie wody (nie słodkie, bez gazów). Jeśli badanie nie minęło co najmniej 8 godzin po ostatnim posiłku, wynik może być zawodny. Morfologia krwi zwykle sugeruje niską zawartość aminotransferazy asparaginianowej.
Istnieją następujące zasady:
- Dzieci pierwszego roku życia - 27-70 jednostek / l.
- 1-4 lata - do 59 jednostek / l.
- 5-13 lat - do 48 jednostek / l.
- 13-16 lat - do 29 jednostek / l.
- Mężczyźni - do 41 jednostek / l.
- Kobiety - do 31 sztuk / l.
- U kobiet w ciąży AtAS zmniejsza się o około 10%.
U kobiet aktywność PBX jest niższa niż u mężczyzn. W czasie ciąży wskaźnik należy obniżyć. Wskazania do badania ATS to patologia wątroby, uszkodzenie mięśni, badanie zaburzeń serca, w tym zawał mięśnia sercowego. Wskazania do analizy obejmują również: żółtaczkę, zapalenie wątroby, alkoholizm, onkologię, mononukleozę, patologię endokrynologiczną, choroby autoimmunologiczne, różne zatrucia i zatrucia, zaburzenia metabolizmu bilirubiny, uszkodzenie nerek, kamicę żółciową, przewlekłe zapalenie trzustki, uraz klatki piersiowej z podejrzeniem cewki moczowej, ocena dynamiki leczenia chorób serca, ropnej posocznicy i cukrzycy.
Wysokie wskaźniki choroby
Wartość powyżej normy w analizie wskazuje na przebieg ostrych lub przewlekłych patologii, którym towarzyszy martwica (śmierć komórki, część tkanki).
Jeśli ASAT jest podwyższone:
- Najwyższe wartości AsAT występują w wirusowym i toksycznym zapaleniu wątroby, z rozległą martwicą wątroby.
- W zawale mięśnia sercowego wartość może wzrosnąć nawet 100 razy (3000 U / l). Może również wystąpić przy interwencji chirurgicznej serca.
- Urazy z uszkodzeniem wątroby, przerzuty.
- Zapalenie trzustki.
- Do 300 U / L może zwiększyć wartość łagodnych postaci zapalenia wątroby i marskości wątroby.
- Ostry wzrost i spadek AST może wystąpić podczas niedrożności dróg żółciowych.
- Rak
- Urazy mięśni szkieletowych, miopatia.
- Hepatoza tłuszczowa i alkoholowa.
- Urazy serca.
- Dusznica bolesna
- Izolowany wzrost AST jest konsekwencją wirusowego zapalenia wątroby lub choroby zakaźnej.
Do diagnozy wymagane jest dodatkowe badanie. Tylko lekarz może przepisać niezbędne testy i postawić diagnozę. Ważne jest, aby wiedzieć, że czynniki niezwiązane z chorobą mogą wpływać na wysoką wartość aminotransferazy asparaginianowej.
Przyczyny nieprawidłowej analizy
Nie zawsze zwiększony wynik analizy oznacza obecność patologii. Jeśli poziom jest nieznacznie podwyższony (nie kilkadziesiąt razy), nie ma powodu do obaw o straszne diagnozy. W pewnych warunkach i przy stosowaniu niektórych leków poziom AST może wzrosnąć.
Leki obejmują: antybiotyki, walerianę i echinaceę, sterydy anaboliczne, kwas aminosalicylowy, duże ilości witaminy A. Jeśli więc stosujesz jakiekolwiek leki, musisz poinformować o tym lekarza, a jeśli to możliwe, anulować je.
Nadmierna aktywność fizyczna może znacznie zmienić wartość analizy. Więc, przynajmniej jeden dzień na oddawanie krwi, musisz je porzucić. Wpływa również na spożywanie alkoholu i palenie (nie zaleca się palenia co najmniej pół godziny przed badaniem). Poziom AsAT może wzrastać z takimi fizycznymi odchyleniami jak: oparzenia, udary cieplne, zatrucie grzybami i ołowiem, reakcje alergiczne, różne urazy.
Dzięki obecności pewnych objawów można podejrzewać zwiększenie aktywności aminotransferazy asparaginianowej w organizmie. Należą do nich: bezsenność, obrzęk, przerywane nudności, zwiększona nerwica, osłabienie ciała, świąd, ciemny mocz, utrata masy ciała i brak apetytu, przebarwienia stolca, żółte plamy na skórze, gorączka.
Oczywiście zewnętrzne manifestacje zależą od patologii i są bardzo indywidualne. Jeśli jednak zauważy się kilka objawów, konieczne jest zwrócenie na nie uwagi i skonsultowanie się z lekarzem. Wczesne wykrycie chorób na wczesnym etapie pomoże znacznie szybciej i szybciej pozbyć się choroby.
Istnieje kilka etapów odchylenia od normy aminotransferazy asparaginianowej:
- Pierwszy etap jest umiarkowany. Wskaźnik enzymu AsAT jest przekroczony nie więcej niż 5 razy. Przyczynami mogą być leki, nadmierne ćwiczenia, otyłość.
- Drugi etap - średni wzrost AST, około 10 razy wyższy niż normalnie. Najczęstszą przyczyną jest zawał mięśnia sercowego, marskość wątroby. Może to być również z patologiami autoimmunologicznymi i dystrofią mięśniową.
- Trzeci etap jest trudny, przebijając 10 lub więcej razy. Mówienie o nowotworach złośliwych i wirusowym zapaleniu wątroby.
Etap 3 mówi o poważnych uszkodzeniach narządów i często lekarze dają rozczarowujące prognozy.
Normalizacja poziomu AST
Ponieważ wysoki poziom enzymu jest konsekwencją patologii narządów, konieczne jest przeprowadzenie dodatkowych badań i ustalenie przyczyny choroby. Po diagnozie lekarz przepisuje odpowiednie leczenie. Jeśli przyczyna zostanie wyeliminowana, wskaźnik powróci do normy.
Niezależnie poprawia wartość AST może tylko dieta i korekta stylu życia, oprócz podstawowego leczenia. Pierwszą i najważniejszą rzeczą jest ograniczenie spożycia alkoholu. Jeśli ciało ma nadwagę - musisz je zmniejszyć. Osoby z wysoką AST, ważne jest, aby wykluczyć tłuste pokarmy z diety. Tłuszcze zwierzęce znacznie przeciążają wątrobę, co przyczynia się do wzmocnienia enzymu AsAT (wieprzowina, wołowina, jagnięcina, produkty mleczne, smalec, margaryna). Powinieneś preferować mleko odtłuszczone i jego pochodne, z mięsa preferują dania z drobiu, ryb i królików.
Ważne jest przestrzeganie diety bogatej w przeciwutleniacze i witaminy. Świeże warzywa i owoce pomogą zwalczać toksyny. 2 litry czystej wody dziennie zmniejszą obciążenie wątroby i pomogą jej pracować we właściwym trybie.
Regularne ćwiczenia pomogą spalić węglowodany, które zapewnią ulgę dla ciała. Jeśli istnieją przeciwwskazania do intensywnej aktywności - przydatne będą również spacery na świeżym powietrzu, ponieważ poprawiają krążenie krwi, co zapewnia odżywianie narządów.
Aminotransferaza asparaginianowa jest istotnym enzymem, ale jej wartość nie powinna przekraczać normy. Skuteczne leczenie chorób, którego konsekwencją jest wysoka wartość badania krwi dla AST, w dużej mierze zależy od terminowego skierowania pacjenta do lekarza. Oznacza to, że w przypadku wykrycia objawów niepożądanych należy skontaktować się z placówką medyczną w celu zbadania i postawienia diagnozy.
Przyczyny podwyższonej aktywności aminotransferazy asparaginianowej (AST) u ludzi, co może to oznaczać i czym jest ALT (aminotransferaza alaninowa)
Aminotransferaza asparaginianowa (AST) jest enzymem obecnym w różnych częściach ciała. Enzym to białko, które pomaga wywołać reakcje chemiczne niezbędne dla organizmu. Poziom AST we krwi wzrasta, gdy dochodzi do uszkodzenia tkanek i komórek, w których znajduje się enzym. W analizie istnieje również taki wskaźnik, jak ALT, często badany razem, w celu zidentyfikowania problemów z narządem wątroby.
Szczegółowy opis AST i ALT
AST, AsAT, AST lub aminotransferaza asparaginianowa jest enzymem (cząsteczkami białka) zlokalizowanym głównie w wątrobie i centralnym narządzie krążenia, ale znajduje się także w wielu innych narządach i tkankach, w tym mięśniach, erytrocytach, trzustce, nerkach i mózgu. Uszkodzenie tych narządów lub hemoliza (oznacza to zniszczenie czerwonych krwinek wraz z uwolnieniem hemoglobiny do środowiska) uwalnia enzym, co prowadzi do podwyższonego poziomu aminotransferazy asparaginianowej w surowicy krwi. Poziomy surowicy są zwykle równoległe do stopnia uszkodzenia.
Jeśli aminotransferaza asparaginianowa jest podwyższona we krwi, jest to oznaka poważnych problemów zdrowotnych. Stopień AST zwiększa się, gdy następuje uszkodzenie narządu, tkanek i komórek, w których enzym jest wykrywany.
Inny enzym, aminotransferaza alaninowa lub ALT, występuje głównie w dużym gruczole trawiennym. AST i ALT są często badane razem w celu wykrycia uszkodzenia wątroby. Choroby wątroby, w których AST jest wyższe niż ALT, wskazują na uszkodzenie tego narządu, spowodowane przez nadużywanie alkoholu, marskość wątroby i guz w wątrobie. AST nazywano dawniej transaminazą szczawiooctową w surowicy (SGOT). Transaminaza asparaginianowa katalizuje przemianę asparaginianu i α-ketoglutaranu w glutaminian.
Asparaginian (Asp) + α-ketoglutaran ⇌ szczawiooctan + glutaminian (Glu)
Do czego służy analiza?
Ten test jest wskazany w przypadku podejrzenia choroby wątroby (na przykład żółtaczka, przewlekłe zmęczenie, utrata apetytu, ból brzucha, nudności, wymioty, ciemny mocz, bladobarwione stolce, świąd, wodobrzusze, zmiany umysłowe, nadużywanie alkoholu, podejrzenie przedawkowania acetaminofenu, dziedziczna choroba wątroby, ekspozycja na wirusy zapalenia wątroby typu B, A i C.
Test ten przeprowadza się obserwując funkcje dużego gruczołu trawiennego (stosowanie leków potencjalnie hepatotoksycznych, leczenie lub stan przewlekłej choroby wątroby, zapalenie wątroby, choroby wątroby spowodowane alkoholem, marskość wątroby, otyłość, niewydolność wątroby, choroba Wilsona, hemochromatoza).
Jak analizuje się AST?
Test aminotransferazy asparaginianowej przeprowadza się przez pobranie próbki krwi. Laboratoryjny lekarz diagnostyczny zazwyczaj pobiera próbkę z żyły dłoni za pomocą małej igły. Zbierają krew w probówce i przesyłają ją do laboratorium w celu analizy, a następnie lekarz poinformuje Cię o wynikach, gdy staną się znane. Nie zapomnij także poinformować lekarza o wszelkich lekach, które wziąłeś przed próbką krwi, jeśli w ogóle.
Jakie są ryzyko analizy?
Ryzyko przejścia testów jest minimalne. Możesz odczuwać dyskomfort podczas pobierania próbki krwi.
Inne potencjalne zagrożenia związane z pobieraniem krwi obejmują:
- Trudności z pobraniem próbki, skutkujące kilkoma uderzeniami;
- Nadmierne krwawienie po wstrzyknięciu;
- Słaby, jeśli nie tolerujesz widoku krwi;
- Niewielkie nagromadzenie krwi pod skórą lub krwiakiem w miejscu wstrzyknięcia igły;
- Zakażenie do miejsca nakłucia (jeśli nie leczysz miejsca wkłucia wełną alkoholową).
Poziom aminotransferazy alaninowej
Wyniki badań AST będą się różnić w zależności od laboratorium przeprowadzającego analizę. Zakresy dla normalnych poziomów różnią się również w zależności od płci i wieku. Lekarz porozmawia z tobą o wynikach, wyjaśni, co to wszystko znaczy.
Wartości referencyjne (norma) dla aminotransferazy asparaginianowej (AST) są następujące:
Jest to normalny poziom ludzkiej aminotransferazy asparaginianowej.
Interpretacja
Problemy związane z bardzo wysokim stopniem aminotransferazy asparaginianowej (ponad 10-krotnie normalnym poziomem) są następujące:
- Patologie wątroby (ostre wirusowe zapalenie wątroby, toksyny / leki, w tym przedawkowanie acetaminofenu, ostre piorunujące zapalenie wątroby).
- Martwica guzów.
Powody umiarkowanie wysokiego stopnia aminotransferazy asparaginianowej są następujące:
- Przewlekła choroba wątroby;
- Nadużywanie alkoholu;
- Cholestaza;
- Choroba serca (atak serca, niewydolność serca);
- Uszkodzenie nerek;
- Uraz mięśni (dystrofia mięśniowa, zapalenie skórno-mięśniowe, uraz);
- Hemoliza;
- Udar cieplny (w zależności od stopnia uszkodzenia tkanki);
- Wysokie spożycie witaminy A;
- Zatorowość płucna.
Przyczyny związane z nieznacznie wysokim poziomem aminotransferazy asparaginianowej są następujące:
- Główne zmiany w funkcjonowaniu narządu gruczołu trawiennego;
- Nadużywanie alkoholu;
- Marskość;
- Mononukleoza;
- Leki (na przykład statyny, aspiryna, barbiturany, leki na HIV, zioła).
Jeśli aminotransferaza asparaginianowa jest podwyższona, może to również wskazywać na działanie leków lub innych substancji toksycznych.
Inne możliwe przyczyny podwyższonej aktywności aminotransferazy asparaginianowej niezwiązanej z chorobami wątroby obejmują:
- Niedawny atak serca;
- Stresująca aktywność;
- Oparzenia;
- Pasuje;
- Interwencja chirurgiczna (operacja).
Kontynuuj również wpisywanie:
- Stosunki aminotransferazy asparaginianowej i aminotransferazy alaninowej są wykorzystywane do identyfikacji problemów z wątrobą spowodowanych nadużywaniem alkoholu, w których to przypadkach ALT będzie większa niż AST o 2.
- Podwyższona aktywność AspAT i prawidłowa aktywność AlAT mogą wskazywać na prawidłowe funkcjonowanie narządu gruczołu trawiennego, ale inne narządy i / lub hemoliza mogą zostać uszkodzone. W ostrym zapaleniu wątroby stopień AST zwykle utrzymuje się na wysokim poziomie przez około 1-2 miesiące i może powrócić do normy po 3-6 miesiącach. W przewlekłym zapaleniu wątroby AST zwykle nie jest tak wysoki, często mniej niż 4 razy normalny. Ponadto można zaobserwować niewielki wzrost podczas blokowania dróg żółciowych lub niektórych nowotworów nowotworowych. Aminotransferaza asparaginianowa może również zwiększać się po zawałach serca / urazach mięśni, zwykle z niższą ALT.
- AST i ATL zależą od witaminy B6 (fosforanu pirydoksalu). Testy AST i ALT sugerują, że jest wystarczająca ilość witaminy B6, aby dokładnie zmierzyć ich poziom. Niedobór witaminy B6 może prowadzić do niskiego poziomu AST i ALT.
- Ciąża może zmniejszyć stopień aminotransferazy asparaginianowej.
- Uszkodzenie mięśni, w tym zastrzyki domięśniowe i forsowne ćwiczenia, może zwiększyć poziom aminotransferazy alaninowej.
- AST jest stabilny w 4 ° C przez 48 godzin.
W zależności od przyczyny testu i wyników, lekarz może zalecić dodatkowe badania. Jeśli wyniki testu AST wskazują na wysoki poziom, lekarz może porównać go z wynikami innych testów, aby określić, jaką formę choroby masz. Obejmują one badania fosfatazy alkalicznej, białka całkowitego i bilirubiny. Lekarz może również zalecić badanie USG lub CT wątroby, aby pomóc w identyfikacji innych przyczyn nieprawidłowych testów.
Gdy wiesz, która forma choroby powoduje uszkodzenie narządu, lekarz może opracować plan leczenia, który pasuje do zakresu choroby.
Terapeuta, gastroenterolog, hepatolog, choroby zakaźne. Po długotrwałym leczeniu NLPZ i lekami rozrzedzającymi krew spędzam środki zapobiegawcze komplikacji układu pokarmowego.